α-aminohappeid saab omavahel kovalentselt siduda peptiidsidemed.Ühe aminohappe karboksüülrühm on kovalentselt seotud teise aminohappe aminorühmaga. Sel juhul R- CO-NH-R-side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Sel juhul eraldub veemolekul.
Peptiidsidemete abil moodustuvad aminohapetest valgud ja peptiidid. Peptiide, mis sisaldavad kuni 10 aminohapet, nimetatakse oligopeptiidid. Sageli näitab selliste molekulide nimi oligopeptiidis sisalduvate aminohapete arvu: tripeptiid, pentapeptiid, oktapeptiid jne. Peptiide, mis sisaldavad rohkem kui 10 aminohapet, nimetatakse "polüpeptiidid" ja enam kui 50 aminohappejäägist koosnevaid polüpeptiide nimetatakse tavaliselt valkudeks. Valke moodustavate aminohapete monomeere nimetatakse "aminohappejäägid". Aminohappejääki, millel on vaba aminorühm, nimetatakse N-terminaalseks ja see on kirjutatud vasakule, ja aminohappejääki, millel on vaba C-karboksüülrühm, nimetatakse C-terminaalseks ja see on kirjutatud paremale. Peptiidid kirjutatakse ja loetakse N-otsast.
Side α-süsiniku aatomi ja α-aminorühma või α-karboksüülrühma vahel on vabalt pöörlev (kuigi see on piiratud radikaalide suuruse ja olemusega), võimaldades polüpeptiidahelal omandada erinevaid konfiguratsioone.
Peptiidsidemed paiknevad tavaliselt trans-konfiguratsioonis, s.o. α-süsiniku aatomid asuvad peptiidsideme vastaskülgedel. Selle tulemusena paiknevad aminohapete kõrvalradikaalid ruumis üksteisest kõige kaugemal. Peptiidsidemed on väga tugevad ja on kovalentne.
Inimkeha toodab palju peptiide, mis osalevad erinevate bioloogiliste protsesside reguleerimises ja millel on kõrge füsioloogiline aktiivsus. Need on mitmed hormoonid - oksütotsiin (9 aminohappejääki), vasopressiin (9), bradükiniin (9), mis reguleerivad veresoonte toonust, kilpnäärmehormoonid (3), antibiootikumid - gramitsidiin, valuvaigistava toimega peptiidid (enkefaliinid (5) ja endorfiinid ja teised opioidpeptiidid). Nende peptiidide valuvaigistav toime on sadu kordi suurem kui morfiini valuvaigistav toime;
Aminohapete kasutamine omaduste põhjal.
Aminohapped, peamiselt α-aminohapped, on vajalikud valkude sünteesiks elusorganismides. Inimesed ja loomad saavad selleks vajalikke aminohappeid erinevaid valke sisaldava toidu näol. Viimased jagunevad seedetraktis üksikuteks aminohapeteks, millest seejärel sünteesitakse antud organismile omased valgud. Mõnda aminohapet kasutatakse meditsiinilistel eesmärkidel. Loomade toitmiseks kasutatakse palju aminohappeid.
Kiu sünteesimiseks kasutatakse aminohappe derivaate, näiteks nailoni.
Küsimused enesekontrolliks
· Kirjutage lämmastiku ja vesiniku elektrooniline struktuur.
· Kirjutage ammoniaagi elektrooniline ja struktuurvalem.
· Mis on süsivesinikradikaal?
· Milliseid süsivesinikradikaale teate?
· Asendage ammoniaagi molekulis üks vesinik metüülradikaaliga.
· Mis see ühendus teie arvates on ja kuidas seda nimetatakse?
· Millise aine saate, kui asendate ülejäänud vesinikuaatomid süsivesinikradikaalidega, näiteks metüülradikaalidega?
· Kuidas muutuvad saadud ühendite omadused?
· Määrake orgaanilise aine valem, kui on teada, et selle aurutihedus vesiniku puhul on 22,5, süsiniku massiosa on 0,533, vesiniku massiosa on 0,156 ja lämmastiku massiosa on 0,311. (Vastus: C 2 H 7 N.)
· G.E.Rudzitise, F.G.Feldmani õpik. Lk 173, nr 6, 7.
ü Mis on hape?
ü Mis on funktsionaalrühm?
ü Milliseid funktsionaalrühmi mäletate?
ü Mis on aminorühm?
ü Millised omadused on aminorühmal?
ü Millised omadused on happel?
ü Mis te arvate, millise reaktsiooni annab keskkonnas happelist ja aluselist rühma sisaldav molekul?
ü TEST
Valik 1.
1) Aminohapete hulka kuuluvad funktsionaalrühmad:
a) -NH2 ja -OH
b) -NH2 ja -SON
c) -NH2 ja -COOH
d) -OH ja -COOH
2. Aminohappeid võib pidada derivaatideks:
a) alkeenid;
b) alkoholid;
c) karboksüülhapped;
d) süsivesikud.
3. Aminohapped reageerivad
a) polümerisatsioon;
b) polükondensatsioon;
c) neutraliseerimine.
4. Polümeeri aminohapete vaheline side:
a) vesinik;
b) ioonsed;
c) peptiid.
5. Asendamatud aminohapped on...
2. variant.
1. Aminohapete üldvalem:
a) R-CH2(NH2)-COOH;
2. Aminohapete lahuses sööde
a) leeliseline;
b) neutraalne;
c) happeline.
3. Aminohapped võivad üksteisega suhelda, moodustades:
a) süsivesikud;
b) nukleiinhapped;
c) polüpeptiidid;
d) tärklis.
4. Aminohapped on...
a) orgaanilised alused;
b) happed
c) orgaanilised amfoteersed ühendid.
5. Aminohappeid kasutatakse...
ü Millistest anorgaanilistest ainetest saab aminoäädikhapet? Kirjutage vastavad reaktsioonivõrrandid.
ü Ülesanne. Määrake aminohappe valem, kui süsiniku, vesiniku, hapniku ja lämmastiku massifraktsioonid on vastavalt võrdsed: 48%, 9,34%, 42,67% ja 18,67%. Kirjutage kõik võimalikud struktuurivalemid ja nimetage need.
TUNNI KAVA nr 16
Distsipliin: Keemia.
Teema: Oravad.
Tunni eesmärk: Uurige valkude esmaseid, sekundaarseid ja tertsiaarseid struktuure. Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs, värvusreaktsioonid. Valkude bioloogilised funktsioonid.
Planeeritud tulemused
Teema: ideede kujundamine keemia koha kohta kaasaegses teaduslikus maailmapildis; keemia rolli mõistmine inimese silmaringi kujundamisel ja funktsionaalse kirjaoskuse mõistmine praktiliste probleemide lahendamiseks;
Metasubjekt: erinevate kognitiivsete tegevuste ja põhiliste intellektuaalsete operatsioonide (probleemi püstitamine, hüpoteeside püstitamine, analüüs ja süntees, võrdlemine, üldistamine, süstematiseerimine, põhjuse-tagajärje seoste tuvastamine, analoogide otsimine, järelduste sõnastamine) kasutamine. lahendada probleem;
Isiklik: uhkustunne ja austus kodumaise keemiateaduse ajaloo ja saavutuste vastu; keemiliselt pädev käitumine kutsetegevuses ja kodus kemikaalide, materjalide ja protsesside käitlemisel;
Standardaeg: 2 tundi
Tunni tüüp: Loeng.
Tunniplaan:
Varustus:Õpik.
Kirjandus:
1. Keemia 10. klass: õpik. üldhariduse jaoks organisatsioonid koos adj. elektroni kohta Meedia (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Haridus, 2014. -208 lk.: ill.
2. Keemia kutse- ja tehnikaerialadele: õpik õpilastele. institutsioonid prof. haridus / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5. väljaanne, kustutatud. – M.: Kirjastuskeskus “Akadeemia”, 2017. – 272 lk, värvidega. haige.
Õpetaja: Tubaltseva Yu.N.
Teema 16. VALGUD.
1. Valgud. Valkude esmased, sekundaarsed, tertsiaarsed struktuurid.
2. Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs, värvusreaktsioonid.
3. Valkude bioloogilised funktsioonid.
1) Oravad. Valkude esmased, sekundaarsed, tertsiaarsed struktuurid.
1 – Valgu koostis: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% ja teised: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
1903. aastal pakkus saksa teadlane E.G.Fischer välja peptiiditeooria, millest sai valgu struktuuri saladuse võti. Fischer tegi ettepaneku, et valgud on aminohappejääkide polümeerid, mis on seotud NH-CO peptiidsidemega. Idee, et valgud on polümeersed moodustised, väljendas 1888. aastal Vene teadlane A. Ya Danilevsky.
2 -
Valgud – IUD – valgud
"Protos" kreeka keelest tähendab "esmane, kõige olulisem". Valgud on looduslikud polümeerid, mis koosnevad AA-st.
Hr (albumiin) = 36000
Hr (müosiin) = 150 000
Hr (hemoglobiin) = 68000
Hr (kollageen) = 350 000
Mr (fibrinogeen) = 450 000
Piimavalgu valem – kaseiin C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Valgud on looduslikud suure molekulmassiga looduslikud ühendid (biopolümeerid), mis on ehitatud alfa-aminohapetest, mis on ühendatud spetsiaalse peptiidsidemega. Valgud sisaldavad 20 erinevat aminohapet, mis tähendab, et seal on tohutult erinevaid valke koos erinevate aminohapete kombinatsioonidega. Nii nagu me saame moodustada lõpmatu arvu sõnu 33 tähestiku tähest, saame moodustada lõpmatu arvu valke 20 aminohappest. Inimese kehas on kuni 100 000 valku.
Molekulides sisalduvate aminohappejääkide arv on erinev: insuliin - 51, müoglobiin - 140. Seega on valgu M r vahemikus 10 000 kuni mitu miljonit.
Valgud jagunevad valkudeks (lihtvalgud) ja proteiinideks (kompleksvalgud).
4 - 20 AK-d on valguehituse “ehituskivid”, neid erinevas järjekorras kombineerides saab ehitada lugematul hulgal väga erinevate omadustega aineid. Keemikud püüavad lahti mõtestada hiiglaslike valgusmolekulide struktuuri. See ülesanne on väga raske: loodus peidab hoolikalt “plaanid”, mille järgi need osakesed on ehitatud.
1888. aastal avaldas vene biokeemik A.Ya. Danilevski märkis, et valgumolekulid sisaldavad korduvaid –C–N– aatomite peptiidrühmi
Kahekümnenda sajandi alguses õnnestus saksa teadlasel E. Fischeril ja teistel teadlastel sünteesida ühendeid molekulideks, mis sisaldasid 18 peptiidsidemetega ühendatud erinevate AA-de jääki.
5 -
Valgu esmane struktuur on AA-de (PPC polüpeptiidahela) järjestikune vaheldumine. Valgumolekuli ruumiline konfiguratsioon, mis meenutab spiraali, moodustub arvukate rühmadevaheliste vesiniksidemete tõttu.
– CO– ja –NH–
Seda valgu struktuuri nimetatakse sekundaarseks. Kosmoses moodustab PPC keerdheeliks valgu tertsiaarse struktuuri, mida säilitatakse PPC erinevate funktsionaalrühmade koosmõjul.
–S–S– (disulfiidsild)
–COOH ja –OH (estersild)
–COOH ja –NH2 (soolasild)
Mõned valgu makromolekulid võivad üksteisega ühineda ja moodustada suuri molekule. Valkude polümeerseid moodustisi nimetatakse kvaternaarseteks struktuurideks (ainult sellise struktuuriga hemoglobiin on võimeline siduma ja transportima O 2 kehasse)
2) Valkude keemilised omadused: põlemine, denaturatsioon, hüdrolüüs, värvusreaktsioonid.
1. Valke iseloomustavad reaktsioonid, mille tulemusena ilmub sade. Kuid mõnel juhul lahustub tekkiv sade liigse veega ja mõnel juhul toimub pöördumatu valgu koagulatsioon, s.t. denatureerimine.
Denaturatsioon on valgu makromolekuli tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride muutus välistegurite mõjul (temperatuuri tõus või langus, rõhk, mehaaniline pinge, keemiliste reaktiivide toime, UV-kiirgus, kiirgus, mürgid, raskmetallide soolad (plii). , elavhõbe jne))
Sisu:
Aminohapete eelised jõutreeningu ajal. Neli rühma, mis peegeldavad valgu molekuli struktuuri kujunemist.
Valk on polümeeri molekul, mis sisaldab rühma monomeere (see tähendab väikseid elemente) - aminohappeid. Valgu omadused ja toime sõltuvad sellest, millised aminohapped moodustavad valgu koostise, samuti nende vaheldumisest. Kokku võib inimkehas leida paarkümmend aminohapet, mida leidub erinevates kombinatsioonides erineva disainiga valkudes. Tavapäraselt võib kõiki valgumolekuli komponente pidada tähestiku tähtedeks, millele on salvestatud teatud hulk informatsiooni. Ainult sõna võib osutada mis tahes objektile või tegevusele ning aminohapete kogum võib näidata konkreetse valgu funktsiooni, selle võimeid ja tõhusust.
Kasu kohta
Selliste kasulike elementide omaduste ja eeliste kohta on kirjutatud sadu artikleid ja raamatuid. Miks mitte, sest need moodustavad tõesti meie keha, on valgu komponendid ja aitavad igati areneda. Peamised omadused hõlmavad järgmist:
- valkude sünteesi kiirendamine. Täieliku aminohapete kompleksi olemasolu kehas aitab stimuleerida insuliini tootmist ja aktiveerida mTori. Need mehhanismid koos aitavad vallandada lihaste kasvu;
- energiaallikas. Sellised komponendid läbivad erinevat ainevahetusrada ja erinevad oma funktsioonide poolest süsivesikutest. Selle tulemusena saab keha suures koguses energiat ja täitub aminohapete kogumiga. Tulemuseks on see, et lihased kasvavad palju kiiremini;
- kataboolsete protsesside pärssimine. Nende abiga võid igaveseks unustada, mida tähendab enda lihaste hävitamine, sest kehal on alati materjali uute valgumolekulide ehitamiseks;
- rasva vähendamine. Kasulik funktsioon on see, et see aitab kaasa leptiini moodustumisele, mis soodustab rasvade ladestumise kiireimat põletamist. Kõik see võimaldab teil saavutada maksimaalse efekti.
Aminohapperühmade kasulikud tegevused võivad hõlmata ka osalemist lämmastiku metabolismis organismis, kahjustatud koepiirkondade taastamist, ainevahetusprotsesside tagamist, lihaste täielikku taastumist, veresuhkru taseme langetamist. Lisaks on kasulikeks tegevusteks kasvuhormooni stimuleerimine, vastupidavuse suurendamine, keha varustamine vajaliku energiahulgaga, ainevahetusprotsesside normaliseerimine, immuunsüsteemi stimuleerimine, seedeprotsessi normaliseerimine, kiirguse eest kaitsmine jne.
Struktuur
Keemikud eristavad nelja peamist rühma, mis peegeldavad inimkeha jaoks nii vajaliku ja olulise komponendi molekuli struktuurse moodustumise olemust. Selliseid rühmi on ainult neli ja igaühel neist on oma kujunemisomadused - esmane, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne. Vaatleme neid nüansse üksikasjalikumalt.
Peptiidside tekib siis, kui ühe aminohappe aminorühm reageerib teise aminohappe karboksüülrühmaga, vabastades veemolekuli:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Peptiidsidemetega seotud aminohapped moodustavad polüpeptiidahela. Peptiidsidemel on tasapinnaline struktuur: C, O ja N aatomid on sp 2 hübridisatsioonis; N aatomil on p-orbitaal üksiku elektronpaariga; moodustub p-p-konjugeeritud süsteem, mis viib C-N sideme lühenemiseni (0,132 nm) ja pöörlemise piiramiseni (pöörlemisbarjäär on ~63 kJ/mol). Peptiidside on valdavalt transs- konfiguratsioon peptiidsideme tasapinna suhtes. See peptiidsideme struktuur mõjutab valgu sekundaarse ja tertsiaarse struktuuri teket. Peptiidside- jäik, kovalentne, geneetiliselt määratud. Struktuurivalemites kujutatakse seda üksiksidemena, kuid tegelikult on see süsiniku ja lämmastiku vaheline side oma olemuselt osaliselt kaksikside:
Seda põhjustab C, N ja O aatomite erinev elektronegatiivsus.Pöörlemine ümber peptiidsideme on võimatu, kõik neli aatomit asuvad samas tasapinnas, s.t. koplanaarne. Teiste sidemete pöörlemine ümber polüpeptiidi selgroo on üsna vaba.
Põhistruktuuri avastas Kaasani ülikooli professor A.Ya. Danilevski aastal 1989. 1913. aastal sünteesis E. Fischer esimesed peptiidid. Iga valgu aminohappejärjestus on ainulaadne ja geneetiliselt fikseeritud.
Tripeptiid: glütsüülalanüüllüsiin
Eraldi keemiliselt homogeense polüpeptiidahela primaarstruktuuri määramiseks määratakse hüdrolüüsi abil aminohapete koostis: iga kahekümne aminohappe suhe homogeense polüpeptiidi proovis. Seejärel hakkavad nad määrama ühte vaba NH2 rühma ja ühte vaba COOH rühma sisaldava polüpeptiidahela terminaalsete aminohapete keemilist olemust.
Looduse määramiseks N-terminaalne aminohape Välja on pakutud mitmeid meetodeid, eelkõige Sangeri meetod (selle väljatöötamise eest pälvis F. Sanger 1958. aastal Nobeli preemia). See meetod põhineb polüpeptiidi arüülimisreaktsioonil 2,4-dinitrofluorobenseeniga. Polüpeptiidi lahust töödeldakse 2,4-dinitrofluorobenseeniga, mis reageerib peptiidi vaba α-aminorühmaga. Pärast reaktsioonisaaduse happelist hüdrolüüsi on reagendiga seotud ainult üks aminohape 2,4-dinitrofenüülaminohappe kujul. Erinevalt teistest aminohapetest on see kollane. See eraldatakse hüdrolüsaadist ja identifitseeritakse kromatograafiaga.
Määramiseks C-terminaalne aminohape Sageli kasutatakse ensümaatilisi meetodeid. Polüpeptiidi töötlemine karboksüpeptidaasiga, mis katkestab peptiidsideme peptiidi otsast, kus asub vaba COOH rühm, viib C-otsa aminohappe vabanemiseni, mille olemust saab kromatograafia abil tuvastada. C-otsa aminohappe määramiseks on ka teisi meetodeid, eriti Akabori keemiline meetod, mis põhineb polüpeptiidi hüdrasinolüüsil.
Masterwebist
21.07.2018 17:00Peptiidside on tugev ühendus kahe aminohappe fragmentide vahel, mis on valkude ja peptiidide lineaarsete struktuuride moodustumise aluseks. Sellistes molekulides on iga aminohape (välja arvatud terminaalsed) seotud eelneva ja järgnevaga.
Sõltuvalt ühikute arvust võivad peptiidsidemed tekitada dipeptiide (koosnevad kahest aminohappest), tripeptiide (kolmest), tetrapeptiide, pentapeptiide jne. Lühikesi ahelaid (10 kuni 50 monomeeri) nimetatakse oligopeptiidideks ja pikki ahelaid nn. polüpeptiidid ja valgud (molekulmass üle 10 tuhande Jah).
Peptiidsideme omadused
Peptiidside on kovalentne keemiline side ühe aminohappe esimese süsinikuaatomi ja teise lämmastikuaatomi vahel, mis tekib alfa-karboksüülrühma (COOH) interaktsioonist alfa-aminorühmaga (NH2). Sel juhul toimub OH-hüdroksüülrühma nukleofiilne asendamine aminorühmaga, millest eraldatakse vesinik. Selle tulemusena moodustub üksik C-N side ja vee molekul.
Kuna reaktsiooni käigus tekib osade komponentide (OH rühm ja vesinikuaatom) kadu, ei nimetata peptiidiühikuid enam aminohapeteks, vaid aminohappejääkideks. Tänu sellele, et viimased sisaldavad 2 süsinikuaatomit, vahelduvad peptiidahelas C-C ja C-N sidemed, mis moodustavad peptiidi karkassi. Selle külgedel on aminohapperadikaalid. Süsiniku- ja lämmastikuaatomite vaheline kaugus varieerub vahemikus 0,132–0,127 nm, mis näitab ebakindlat seost.
Peptiidside on väga tugev keemilise interaktsiooni tüüp. Rakukeskkonnale vastavates standardsetes biokeemilistes tingimustes see iseseisvalt ei hävine.
Valkude ja peptiidide peptiidsidet iseloomustab koplanaarsuse omadus, kuna kõik selle moodustumisel osalevad aatomid (C, N, O ja H) asuvad samal tasapinnal. Seda nähtust seletatakse jäikusega (st võimetusega pöörata elemente ümber sideme), mis tuleneb resonantsstabiliseerimisest. Aminohappeahela sees, peptiidrühmade tasandite vahel, on radikaalidega seotud α-süsiniku aatomid.
Konfiguratsiooni tüübid
Sõltuvalt alfa-süsinikuaatomite asukohast peptiidsideme suhtes võib viimasel olla 2 konfiguratsiooni:
- "cis" (asub ühel küljel);
- "trans" (asub erinevatel külgedel).
Transvormi iseloomustab suurem stabiilsus. Mõnikord iseloomustab konfiguratsioone radikaalide paigutus, mis ei muuda olemust, kuna need on seotud alfa-süsiniku aatomitega.
Resonantsi nähtus
Peptiidsideme eripära on see, et see on 40% kahekordne ja seda võib leida kolmel kujul:
- Ketool (0,132 nm) – C-N side on stabiliseeritud ja täiesti üksik.
- Siirde- ehk mesomeerne - vahepealne vorm, on osaliselt määratlemata iseloomuga.
- Enool (0,127 nm) – peptiidside muutub täiesti kahekordseks ja C-O ühendus täiesti üksikuks. Sel juhul omandab hapnik osaliselt negatiivse laengu ja vesinikuaatom - osaliselt positiivse.
Seda omadust nimetatakse resonantsefektiks ja seda seletatakse süsiniku- ja lämmastikuaatomite vahelise kovalentse sideme delokaliseerumisega. Sel juhul moodustavad sp2-hübriidorbitaalid elektronpilve, mis levib hapnikuaatomini.
Peptiidsideme moodustumine
Peptiidsideme moodustumine on tüüpiline polükondensatsioonireaktsioon, mis on termodünaamiliselt ebasoodne. Looduslikes tingimustes nihkub tasakaal vabade aminohapete suunas, seega on sünteesiks vaja katalüsaatorit, mis aktiveerib või modifitseerib karboksüülrühma, et hüdroksüülrühma oleks lihtsam eemaldada.
Elusrakus toimub peptiidsideme moodustumine valke sünteesivas keskuses, kus katalüsaatorina toimivad spetsiifilised ensüümid, mis töötavad energiakuluga suure energiaga sidemetest.
Kievyan Street, 16 0016 Armeenia, Jerevan +374 11 233 255
Polüpeptiidahelas olevad aminohapped on seotud amiidsidemega, mis moodustub ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja järgmise aminohappe α-aminorühma vahel (joonis 1). Aminohapete vahel tekkinud kovalentset sidet nimetatakse peptiidside. Peptiidirühma hapniku- ja vesinikuaatomid hõivavad trans-positsiooni.
Riis. 1. Peptiidsideme moodustumise skeem.Igas valgus või peptiidis saab eristada: N-ots valk või peptiid, millel on vaba α-aminorühm (-NH2);
C-otsmillel on vaba karboksüülrühm (-COOH);
Peptiidi selgroogkorduvatest fragmentidest koosnevad valgud: -NH-CH-CO-; Aminohappe radikaalid(külgmised ketid) (R 1 Ja R 2)- muutuvad rühmad.
Polüpeptiidahela lühendatud tähistus, samuti valkude süntees rakkudes, algab tingimata N-otsaga ja lõpeb C-otsaga:
Peptiidis sisalduvate ja peptiidsideme moodustavate aminohapete nimedel on lõpud -il. Näiteks ülaltoodud tripeptiidi nimetatakse treonüül-histidüül-proliin.
Ainus muutuv osa, mis eristab ühte valku kõigist teistest, on selles sisalduvate aminohapete radikaalide (külgahelate) kombinatsioon. Seega määravad valgu individuaalsed omadused ja funktsioonid polüpeptiidahela aminohapete struktuur ja vaheldumise järjekord.
Erinevate kehavalkude polüpeptiidahelad võivad sisaldada mitmest aminohappest kuni sadade ja tuhandete aminohappejääkideni. Nende molekulmass (mol.mass) on samuti väga erinev. Seega koosneb hormoon vasopressiin 9 aminohappest, ütlevad nad. mass 1070 kDa; insuliin - 51 aminohappest (2 ahelas), mol. mass 5733 kDa; lüsosüüm - 129 aminohappest (1 ahel), mol. mass 13 930 kDa; hemoglobiin - 574 aminohappest (4 ahelat), mol. mass 64 500 kDa; kollageen (tropokollageen) - ligikaudu 1000 aminohapet (3 ahelat), mol. mass ~130 000 kD.
Valgu omadused ja funktsioon sõltuvad aminohapete struktuurist ja vaheldumise järjekorrast ahelas, aminohapete koostise muutmine võib neid oluliselt muuta. Seega on hüpofüüsi tagumise osa 2 hormooni - oksütotsiin ja vasopressiin - nanopeptiidid ja erinevad 2 aminohappest 9-st (positsioonides 3 ja 8):
Oksütotsiini peamine bioloogiline toime seisneb emaka silelihaste kontraktsiooni stimuleerimises sünnituse ajal ning vasopressiin põhjustab vee reabsorptsiooni neerutuubulites (antidiureetiline hormoon) ja omab vasokonstriktoreid. Seega, vaatamata suurele struktuurilisele sarnasusele, on nende peptiidide füsioloogiline aktiivsus ja sihtkuded, millele nad toimivad, erinevad, s.t. vaid 2 aminohappe asendamine 9-st põhjustab peptiidi funktsiooni olulist muutust.
Mõnikord põhjustab väga väike muutus suure valgu struktuuris selle aktiivsuse pärssimist. Seega koosneb ensüüm alkoholdehüdrogenaas, mis lagundab inimese maksas etanooli, 500 aminohappest (4 ahelas). Selle aktiivsus Aasia piirkonna (Jaapan, Hiina jne) elanike seas on palju madalam kui Euroopa elanike seas. See on tingitud asjaolust, et ensüümi polüpeptiidahelas asendatakse glutamiinhape positsioonis 487 lüsiiniga.
Valkude ruumilise struktuuri stabiliseerimisel on suur tähtsus aminohapperadikaalide vastastikmõjudel, eristada saab 4 tüüpi keemilisi sidemeid: hüdrofoobsed, vesinik-, ioon-, disulfiidsidemed.
Hüdrofoobsed sidemed tekivad mittepolaarsete hüdrofoobsete radikaalide vahel (joonis 2). Nad mängivad juhtivat rolli valgu molekuli tertsiaarse struktuuri moodustamisel.
Riis. 2. Hüdrofoobsed vastasmõjud radikaalide vahel
Vesiniksidemed- moodustuvad liikuva vesinikuaatomiga polaarsete (hüdrofiilsete) laenguta radikaalide ja elektronegatiivse aatomiga (-O või -N-) rühmade vahel (joonis 3).
Ioonsed sidemed moodustuvad polaarsete (hüdrofiilsete) ionogeensete radikaalide vahel, millel on vastupidiselt laetud rühmad (joonis 4).
Riis. 3. Aminohapperadikaalide vahelised vesiniksidemed
Riis. 4. Ioonside lüsiini ja asparagiinhappe radikaalide vahel (A) ja ioonsete interaktsioonide näited (B)
Disulfiidside- kovalentne, moodustub kahest polüpeptiidahela erinevates kohtades paiknevatest tsüsteiiniradikaalide sulfhüdrüül- (tiool) rühmast (joonis 5). Leidub sellistes valkudes nagu insuliin, insuliiniretseptor, immunoglobuliinid jne.
Disulfiidsidemed stabiliseerivad ühe polüpeptiidahela ruumilist struktuuri või seovad kokku kaks ahelat (näiteks hormooninsuliini ahelad A ja B) (joonis 6).
Riis. 5. Disulfiidsideme teke.
Riis. 6. Disulfiidsidemed insuliini molekulis. Disulfiidsidemed: sama ahela tsüsteiinijääkide vahel A(a) kettide vahel A Ja IN(b). Numbrid näitavad aminohapete asukohta polüpeptiidahelates.